Communiqué de presse

Neuchâtel, le 5 juillet 2007.  Ne publie pas qui veut un article dans le journal Nature. Référence par excellence, la célèbre revue anglaise assure une renommée incontestable aux scientifiques qu'elle édite. Autant dire que tous les chercheurs en quête d'une ascension rapide au firmament donneraient très cher pour y figurer. Peter Schürmann ne se bat pas vraiment dans la catégorie des jeunes loups aux dents longues. Depuis bientôt quatre ans, ce professeur de biochimie de l'Université de Neuchâtel profite de sa retraite. Il peaufine ses recherches sur la photosynthèse des végétaux... et publie en passant un papier dans Nature.

Sa retraite, Peter Schürmann aurait pu la passer à pêcher le gardon ou à repeindre le cabanon de son jardin. Mais ce biochimiste, professeur à l'Université de Neuchâtel jusqu'en 2003, préfère occuper son temps libre à publier dans Nature, l'une des revues scientifiques les plus cotées, et du coup les plus convoitées par les chercheurs du monde entier.

« C'est un peu l'onde de choc d'une recherche que nous avons commencée dans les années quatre-vingts avec mon équipe », pondère l'ancien professeur. Les travaux des biochimistes neuchâtelois ont permis de mettre en lumière la partie obscure de la photosynthèse. Un nom qui n'est plus tout à fait approprié, explique Peter Schürmann. « Cette appellation date des débuts de la recherche sur la photosynthèse. La partie obscure regroupait alors toutes les réactions biochimiques que l'on pensait indépendantes de la lumière. On sait aujourd'hui que ce n'est pas le cas et qu'un déclenchement lumineux est nécessaire. »
Pour être utilisable par la plante, l'énergie du soleil doit subir de nombreuses transformations. C'est ce qu'on appelle la photosynthèse. Ce processus très complexe se décompose en une multitude d'étapes minutieusement régulées. Comme dans un domino, les réactions s'entraînent les unes les autres de manière extrêmement coordonnée.

Les enzymes jouent un rôle considérable dans la régulation de la photosynthèse. C'est sur l'une d'elles - la réductase ferrédoxine-thiorédoxine (FTR) - que les chercheurs ont concentré leurs efforts. A l'aide de rayons X, ils sont parvenus à mettre en évidence la structure de cette enzyme et de ses interactions lors de la réaction. Une première qui leur vaut les honneurs de Nature.

FTR est unique dans sa manière d'utiliser un cluster 4Fe-4S et un pont de sulfure proximal pour convertir un signal lumineux en un signal chimique (thiol). Une telle structure ne se retrouve nulle part ailleurs en biologie ! 

Cette connaissance de la configuration de leur enzyme permet aux scientifiques de mieux compren-dre un mécanisme de réduction peu courant. Et de décrire des réseaux d'interaction entre complexes chimiques auparavant inconnus.